トリプシノーゲン
定義-トリプシノーゲンとは何ですか？
トリプシノーゲンは不活性な前駆体、いわゆる プロ酵素、膵臓と呼ばれる膵臓で作られる酵素。残りの膵臓分泌、いわゆる膵臓と一緒に、プロ酵素トリプシノーゲンは膵管を経由して小腸の一部である十二指腸に放出されます。これは酵素トリプシンへの活性化が行われる場所です。
この酵素は「加水分解酵素「分類されます。つまり、個々のアミノ酸間の接続を分割することができます。このプロセスは、 小腸 代わりに、食物から摂取されたタンパク質をアミノ酸の小さな断片に分解し、体内に吸収されるようにします。
トリプシンの活性化はどのように行われますか？
トリプシノーゲンのトリプシンへの活性化は、2つの異なる方法で行うことができます。どちらの方法でも、活性化は膵臓やその管の領域ではなく、小腸の一部である十二指腸の領域でのみ行われます。
- トリプシンへの活性化の1つの可能性には、別の酵素が必要です。この酵素は十二指腸の刷子縁、すなわち表層細胞で産生されます。それは呼ばれています エンテロペプチダーゼ または エンテロキナーゼ。酵素は 加水分解酵素 分類された。これは、水分子を消費することにより、プロ酵素トリプシノーゲンにその構造を与える個々のアミノ酸の化合物を可逆的に切断できることを意味します。トリプシノーゲンがトリプシンに活性化されると、6アミノ酸の鎖、いわゆるヘキサペプチドが、水を消費しながらプロ酵素トリプシノーゲンから分離されます。これにより、以前よりも短いアミノ酸鎖が作成されます。プロセスが呼び出されます 限られたタンパク質分解。 しかし、酵素は現在その活性型であり、タンパク質を分解および消化できるようにするために、さらなるアミノ酸鎖を分割することができます。
- トリプシノーゲンをトリプシンに活性化する第2の変形は、すでにアクティブな酵素トリプシンによって表されます。トリプシンは外来タンパク質をより小さなアミノ酸鎖に分割するだけでなく、トリプシノーゲンなどの体内のプロ酵素をいくつかのアミノ酸だけ短くすることもできます。トリプシンは、特にトリプシノーゲンの6番目のアミノ酸の後に分裂するのが好きです。これは、ヘキサペプチドが分離され、トリプシノーゲンがその活性型であるトリプシンに変換されることを意味します。トリプシノーゲンに加えて、アクティブトリプシンは、消化に重要な他の3つの酵素をその活性型に変換できます。最初は明らかではない2つの要因も活性化に重要です。一方では、トリプシンの効果は、7〜8のわずかに塩基性のpH値で特に良好です。これは、トリプシノーゲンがますます活性化されることを意味します。一方、トリプシノーゲンは膵臓でトリプシン阻害剤とともに放出されます。これは、膵臓内の早期の活性化を防ぎ、十二指腸でのみ分解されます。
トリプシノーゲンはどこで作られていますか？
プロ酵素トリプシノーゲンは膵臓に大まかに配合されています。これは嘘 上腹部から胃の左側にかけて。膵臓はまだ2つの部分に分けることができます：
- の 内分泌部 のようなホルモンを生成します インスリン 体内で働く糖バランスの調節のため。
- の 外分泌部膵臓の大部分を構成し、プロ酵素である膵臓を生成します トリプシノーゲン 消化に重要な役割を果たします。
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通常の値は何ですか？
トリプシノーゲンは通常膵臓の管を通って直接小腸に入るので、通常は血中にトリプシノーゲンは存在しません。つまり、正常値はゼロに近づきます。
血中にトリプシノーゲンが検出された場合、その所見は間違いなく病理学的過程を物語っています。ここでは、例えば、深刻なものがあります 膵炎 と 嚢胞性線維症 問題です。トリプシンは新生児スクリーニングの一部として検査されます。
トリプシノーゲンは嚢胞性線維症と何が関係していますか？
嚢胞性線維症とも呼ばれる嚢胞性線維症では、ゲノムの変異により、腺からの分泌物の組成が変化し、分泌物が腸などの体の表面に放出されます。分泌物は著しく粘稠になり、よりゆっくりと放出されます。
これは、膵臓の場合に特に重要です。膵臓の通路での滞留時間が長いため、臓器内での分泌の効果が高まります。トリプシノーゲンもトリプシンに活性化されるため、自分の体が消化され、急性膵炎を起こすことがあります。
このトピックの詳細については、こちらをご覧ください。 嚢胞性線維症
トリプシンとは？
トリプシンは、不活性な前駆体であるプロ酵素トリプシノーゲンから生じる酵素であり、タンパク質の消化に重要な役割を果たします。プロ酵素トリプシノーゲンは膵臓の外分泌部分に由来します。このプロ酵素は2つの異なる方法で活性化されます。一方、エンテロペプチダーゼという酵素の助けを借りて、6つのアミノ酸からなるアミノ酸鎖が切り離されます。一方、トリプシンはそれ自体を活性化することができます。ここでも、6つのアミノ酸からなるアミノ酸鎖が切り離されています。アクティブなトリプシンはまた3つのプロ酵素をすることができます プロカルボキシペプチダーゼ, プロアミノペプチダーゼ そして キモトリプシノーゲン アミノ酸鎖を切り離して、3つの活性酵素に変換します。これら3つの酵素は、タンパク質の消化にも関与しています。
トリプシンは酵素として分類されます 加水分解酵素 分類された。これは、水を消費することでアミノ酸間の結合を可逆的に分割できることを意味します。アミノ酸鎖を分割する能力は、pH値が7と8の間のやや塩基性の膵臓で最大に達します。この特性は消化プロセスに不可欠です。
口の唾液中の酵素の後、トリプシンはタンパク質の切断における2番目のステップを表します。酵素はタンパク質のアミノ酸鎖を外側から切断するのではなく、鎖全体をいくつかの小さな断片に分割します。腸の粘膜から体内に吸収されます。
詳細については、こちらをご覧ください：トリプシン
トリプシン欠乏症はどうなりますか？
トリプシンの欠如により、タンパク質の消化が妨げられます。以下では、体内に吸収されるアミノ酸が少なくなります。一部のアミノ酸は人体に不可欠です。既存のアミノ酸の改変や独自の合成によって生成できないため、しばらくすると欠乏症が発生し、治療しないと深刻な結果を招くことがあります。
さらに、筋肉内のタンパク質などの体のアミノ酸貯蔵が使用される場合があり、体重減少と回復力の低下につながります。
Alpha-1アンチトリプシン欠乏症
アルファ1アンチトリプシン欠乏症は、多くの場合、遺伝的欠陥によって引き起こされます。アルファ-1-アンチトリプシンは、他の酵素の働きを阻害する酵素です。プロセスで阻害される酵素は通常、タンパク質を分解し、それらの機能を失います。したがって、Alpha-1-Antitrypsinは、 プロテイナーゼ阻害剤 指定されています。
アルファ-1-アンチトリプシンによって阻害される酵素は、主に炎症過程で発生し、主に キモトリプシン、トリプシン、プラスミン、エラスターゼ そして トロンビン.
ここではエラスターゼの阻害が特に重要である。原則として、エラスターゼは主に肺で見られるエラスチンを分解します。エラスチンは、肺の弾力性に大きく関与する構造タンパク質です。 α-1-アンチトリプシンなどのエラスターゼ阻害剤が不足している場合、これは肺のエラスターゼ活性の増加につながる可能性があります。ここでは、体の他のあらゆる場所と同様に、エラスターゼがタンパク質を分解しますが、これは肺の体自身の組織に影響を与えます。これは、肺組織に大規模な損傷をもたらし、必然的に肺機能を制限します。それから発症する症状には、 咳、息切れ、気道の狭窄。 さらに、主にエラスターゼの生産に関与している肝臓は、肝臓の値が上昇している可能性があり、胆汁鬱血によってさらに損傷を受ける可能性があります。
詳細については、こちらをご覧ください。 Alpha-1アンチトリプシン欠乏症
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